苏大本科《生物化学》习题集.docx

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1、生物化学习题集糖 一、名词解释1、直链淀粉：是由D葡萄糖通过 1，4糖苷 键连接而成的，没有分支的长链多糖分子。2、支链淀粉：指组成淀粉的 D葡萄糖除由 1,4 糖苷键连接成糖链外还有 1，6 糖苷键连接成分 支。3、构型：指一个化合物分子中原子的空间排列。这 种排列的改变会关系到共价键的破坏，但与氢键无 关。例氨基酸的 D 型与 L 型，单糖的型和 型。4、蛋白聚糖：由蛋白质和糖胺聚糖通过共价键相连 的化合物，与糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一种 长 而不分支的多糖链，即糖胺聚糖，其一定部位上与 若干肽链连接，糖含量可超过 95%，其总体性质与多 糖更相近。5、糖蛋白：糖与蛋白质之间，以蛋白质为

2、主，其一 定部位以共价键与若干糖分子链相连所构成的分子 称糖蛋白，其总体性质更接近蛋白质。二、选择*1、生物化学研究的内容有 （ABCD）A 研究生物体的物质组成B 研究生物体的代谢变化及其调节C 研究生物的信息及其传递D 研究生物体内的结构E 研究疾病诊断方法2、直链淀粉的构象是 （ ）A 螺旋状 B 带状 C 环状 D 折叠状三、判断1、D-型葡萄糖一定具有正旋光性，L-型葡萄糖一定具有负旋光性。（）2、所有糖分子中氢和氧原子数之比都是 2:1。（）#3、人体既能利用 D-型葡萄糖，也能利用 L-型葡萄糖。（）4、D-型单糖光学活性不一定都是右旋。（）5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。 （）

3、四、填空1、直链淀粉遇碘呈 色 ，支链淀粉遇碘呈色，糖原与碘作用呈 棕红 色。（紫蓝 紫红）2、蛋白聚糖是指 。(蛋白质和糖胺聚糖通过共价键连接而成的化合物)3、糖原、淀粉和纤维素都是由 组成的均一多糖。(葡萄糖)脂类、生物膜的组成与结构一、名词解释1、脂肪与类脂：脂类包括脂肪与类脂两大类。脂肪就是甘油三酯，是能量储存的主要形式，类脂包括磷脂，糖脂。固醇类。是构成生物膜的重要成分。2、生物膜：细胞的外周膜和内膜系统统称为生物膜。#3、外周蛋白：外周蛋白是膜蛋白的一部分，分布于膜的脂双层表面，通过静电力或范德华引力与膜结合，约占膜蛋白质的 2030%。二、选择1、磷脂作为生物膜主要成分，这类物质

4、的分子最重要的特点是：（A）A 两性分子B 能与蛋白质共价结合C 能替代胆固醇D 能与糖结合2、生物膜含最多的脂类是（ C ）A.甘油三酯 B.糖脂 C.磷脂3、下列那种物质不是脂类物质 （ ）A 前列腺素B 甾类化合物C 胆固醇D 鞘氨醇4、“流体镶嵌” 模型是何人提出的？ （ D ）A、Gorter 和 GrendelB、Danielli 和 DavsonC、RobertsonD、Singer 和 Nicolson5、下列哪一种脂蛋白的密度最低（A）A、乳糜微粒B、-脂蛋白 C、-前脂蛋白D、-脂蛋白*6、生物膜中分子之间不起主要作用的力有（ DE ）A、静电力B、疏水力C、范得华力D、氢

5、键E、碱基堆积力三、判断生物膜内含的脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等，其中以糖脂为主要成分。（）2、生物膜在一般条件下，都呈现脂双层结构，但在某些生理条件下，也可能出现非双层结构。（）3、甘油三酯在室温下为液体者是脂，是固体者为油。（）4、生物膜质的流动性主要决定于磷脂。（）5、植物细胞膜脂的主要成分是甘油磷脂，动物细胞膜脂的主要成分是鞘磷脂。（）6、生物膜的流动性是指膜脂的流动性。（）四、填空生物膜主要由 、 、 组成。（蛋白质 脂质 多糖）2、磷脂分子结构的特点是含一个 的头部和两个 尾部。（极性 非极性）3、生物膜主要由 蛋白质 、 脂质 、 多糖 组成。4、根据磷脂分子所含的醇类，磷脂可分为

6、 和 两种。word文档 可自由复制编辑（甘油磷脂， 鞘氨醇磷脂）5、生物膜的流动性，既包括 ， 也包括 的运动状态。（膜脂，膜蛋白）蛋白质一、名词解释#1、免疫球蛋白：是一类具有抗体活性的动物糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其它体液及组织分泌物中。一般可分为五种。2、超二级结构：在蛋白质尤其是球蛋白中，存在着若干相邻的二级结构单位（螺旋、折叠片段、转角等）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构3、纤维状蛋白：纤维状蛋白分子结构比较有规律，分子极不对称，呈极细的纤维状，溶解性能差，在生物体内具保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角

7、蛋白，血纤维蛋白等。4、盐析作用：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析作用。5、球状蛋白：球状蛋白的空间结构远比纤维状蛋白复杂，分子呈球形或椭圆形，溶解性能好，如血红蛋白、清蛋白、激素蛋白等。#6、疏水相互作用：蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附，使蛋白质折叠趋於形成球状蛋白质结构时，总是倾向将非极性基团埋在分子内部，这一现象称为疏水相互作用。7、简单蛋白与结合蛋白简单蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白。结合蛋白：除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分，这种蛋白

8、叫结合蛋白。8、别构现象：当有些蛋白质表现其生理功能时，其构象发生变化，从而改变了整个分子的性质，这种现象称别构现象。9、分子病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常的有所不同的遗传病。10、多肽链：多个氨基酸以肽键相互连接形成多肽，多肽为链状结构，又叫多肽链。11、桑格（Sanger）反应：即 2，4 二硝基氟苯与氨基酸中氨基反应生成 DNP-氨基酸，是黄色二硝基苯衍生物。用此反应可以 N-端氨基酸的种类。是生化学家 Sanger 创用，故称桑格反应。12、等电点：当调节氨基酸溶液的 pH 值，使氨基酸分子上的NH2 和COOH 的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既

9、不向正极移动，也不向负极移动，此时氨基酸所处溶液的 pH 值称为该氨基酸的等电点。13、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，其中每一个NHCHCO单位称为氨基酸残基。R14、别构现象：当有些蛋白质分子表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象称为别构现象。15、肽键平面：组成肽键（酰胺键）的六个原子（C,N,O,H,-C,-C）位于同一平面，呈刚性平面结构，其中 C-N 键具有偏双键性质， C=O, N-H 为反式排布，这种平面称肽键平面又称酰胺平面。16、结构域：在超二级结构基础上，多肽链（40-400个氨基酸范围）再折叠成相对独立的三维实体，

10、称为结构域。一般由 100-200 个氨基酸残基组成，大蛋白质分子由 2-3 个结构域形成三级结构，较小蛋白质的三级结构即是单结构域。17、蛋白质的变性作用：天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫蛋白质的变性作用18、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，因此每一个-NH-CH-CO- 残基称为氨基酸残基。#19、透析 ：利用胶体对半透膜的不可渗透性，可将蛋白质溶液中低分子量的杂质与蛋白质分离开，因而得到较为纯净的蛋白质，这种以半透膜提纯蛋白质的方法

11、称透析。二、选择1、每个蛋白质分子必定有(C)A. -螺旋结构B. -片层结构C. 三级结构D. 四级结构E. 辅基2、关于肽键的下列描述,错误的是 (E)A. 具有部分双键性质B. 可为蛋白酶所水解C. 是蛋白质分子中主要的共价键D. 是一种酰胺键，稳定性高E. 以上都不对*3、下列氨基酸中具有亲水侧链的是 （A C E）A 苏氨酸B 亮氨酸C 丝氨酸D 丙氨酸E 谷氨酸酰胺平面中具有部分双键性质的单键是：（B）A C-C B C-NC N-H D N-C5、与氨基酸相似的蛋白质的性质是 (D)A. 高分子性质B. 胶体性质C. 沉淀性质D. 两性性质E. 变性性质6、含有色氨酸的蛋白质所特

12、有的显色反应是：（D）A 双缩脲反应 B 黄色反应 C 米伦氏反应D 乙醛酸反应 E 坂口反应 F 福林试剂反应7、一种蛋白质的营养价值高低主要决定于 （C）A 是否好吃可口B 来源是否丰富C 所含必需氨基酸的种类是否完全和相对数量的多少D 市场价格的贵贱*8、肽键平面的结构特点是：（ABD）A 4 个原子处于一个平面B 肽键中的 C-N 键具有双键的性质C 肽键中的 C-N 键可以自由旋转D 只有-碳原子形成的单键可以自由旋转E 肽键平面是蛋白质一级结构的基本单位*9、分离纯化蛋白质主要根据蛋白质的哪些性质（ACE）A 分子的形状和大小B 粘度不同C 溶解度不同D 溶液的 pH 值E 电荷不

13、同*10、可用来鉴定蛋白质肽链 N-末端氨基酸的试剂是：（DE）A 茚三酮B 亚硝酸C 甲醛D 2，4 二硝基氟苯E 异硫氰酸苯酯11、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基（C）A 大部分是酸性B 大部分是碱性C 大部分疏水性D 大部分是糖基化*12、变性蛋白中未被破坏的化学键是：（DE）A 氢键B 盐键C 疏水键D 肽键E二硫键F 范得华力*13、下列关于蛋白质的三级结构的叙述哪些是正确的 （ B D）A一条多肽链和一个辅基连成的紧密型结构。B蛋白质分子中含有螺旋、片层折叠结构和 转角。C其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连。D大部分非极性基团位於蛋白质分子内部。14、含有精氨酸的蛋白质特

14、有的呈色反应是：(E)A. 双缩脲反应B. 黄色反应C.米伦氏反应D. 乙醛酸反应E. 坂口反应F.福林试剂反应15、含有精氨酸的蛋白质特有的呈色反应是：(E)A. 双缩脲反应 B. 黄色反应 C. 米伦氏反应D. 乙醛酸反应 E. 坂口反应 F. 福林试剂反应*16、含有酪氨酸的蛋白质能引起的呈色反应是：（ A, B, C, F.）A.双缩脲反应 B.黄色反应 C.米伦氏反应D.乙醛酸反应 E.坂口反应 F.福林试剂反应*17.下列关于蛋白质三级结构的叙述，哪些是正确的 （B,D） A.一条多肽链和一个辅基连成的紧密球形结构 B.蛋白质分子中含有 螺旋，片层折叠和 转角C.其辅基通过氨基酸残

15、基与分子内部相连 D.大部分非极性基团位於蛋白质分子内部*18.在 pH6-7 的溶液中带负电荷的氨基酸有： （A, C）A. AspB. ArgC. GluD. GlnE. HisF. Lys*19、可用来判断蛋白质水解程度的反应是：（B C）A 茚三酮反应B 亚硝酸反应C 甲醛反应D 2，4-二硝基氟苯反应 E 异硫氰酸苯酯反应20、胰岛素 A 链与 B 链的交联靠：(C)A 氢键B 盐键C 二硫键D 酯键E 范德华力*21、在 pH6-7 范围内带下电荷的氨基酸有：（B E F）A、Asp B、Arg C、Glu D、Gln E、His F、Lys22、含有精氨酸的蛋白质的特有的显色反应

16、是：（E）A 双缩尿反应 B 黄色反应 C 米伦氏反应D 乙醛酸反应 E 坂口反应 F 福林试剂反应23、蛋白质一级结构与功能关系的特点是:（B）A 相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同B 一级结构相近的蛋白质其功能类似性越大C 一级结构中任何氨基酸的改变,其生物活性就丧失D 不同生物来源的同种蛋白质.其一级结构完全相同E 一级结构中氨基酸残基任何改变,都不会影响其功能24、在下列肽链主干原子排列中,符合肽链结构的是：（E）A CNNCB NCCNC NCNCD CCCNE CCNCF CONH25、蛋白质平均含氮量为：（D）A 10% B 12% C 14%D 16% E 18% F 20%*

17、26、蛋白质胶体溶液的稳定因素是：（B D）A 蛋白质颗粒在溶液中进行布朗运动，促使其扩散B 蛋白质分子表面有水膜C 蛋白质溶液粒度大D 蛋白质分子带有同性电荷27、蛋白质空间构象的特征主要取决于:(A )A. 氨基酸的排列次序B. 次级键的维持力C. 温度, pH, 离子强度D. 肽链内和肽链间的二硫键28、蛋白质二级结构的主要维系力是 (D)A、 盐键B、 疏水键 C、 氢键D、 二硫键*29、非蛋白质氨基酸是：（ A、B ） A、OrnB、Cit C、Asp D、Arg E、Glu F、Lys30、具有四级结构的蛋白质是（E ） 、角蛋白 、角蛋白 、肌红蛋白 、细胞色素 、血红蛋白31

18、、在酰胺平面中具有部分双键性质的单键是（ B ）、*32、可用来判断蛋白质水解程度的反应是（BC）16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。()17、自然界的蛋白质和多肽类物质均由 L-型氨基酸组成。（ ）18、蛋白质在 pI（等电点）时，其溶解度最小。()19、蛋白质多肽链的骨架是 CCNCCNCCN-。()20、一氨基一羧基氨基酸 pI 为中性，因为COOH3和 NH + 解离度相同。（）21、构型的改变必须有共价键的破坏。()#22、纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。（）四、填空1、蛋白质溶液在 280nm 波长处有吸收峰, 这是由于蛋白质分子中存在着 , 和 残基。（苯丙氨酸 酪氨酸色氨酸）

19、A、茚三酮反应B、亚硝酸反应C、甲醛反应2、胰蛋白酶是一种酶, 专一性地水解D、2，4二硝基氟苯反应 E、异硫氰酸苯酯反应#33、螺旋表示的通式是（B）A、3.010B、3.613C、2.27D、4.616三、判断1、血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体, 前者是一个典型的变构蛋白, 而后者却不是。()2、蛋白质的变性是蛋白质分子空间结构的破坏, 因此常涉及肽键的断裂。()3、芳香氨基酸均为必需氨基酸。（）#4、凝胶过滤法测定蛋白质分子量是根据不同蛋白质带电荷多少进行的。（）#5、用透析法可解开蛋白质中的二硫键。()#6、SDS-PAGE 测定蛋白质分子量的方法是根据蛋白质分子所带电荷不同。()7、

20、蛋白质分子中的肽键是单键, 因此能够自由旋转.( )8、变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的（ ）#9、一个蛋白质样品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸（ ）10、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。（ ）#11、可用 8M 尿素拆开蛋白质分子中的二硫键（ ）12、维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键（ ）13、多数蛋白质的主要带电基团是它 N-末端的氨基和 C末端的羧基组成。（ ）14、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的 pH 值通常就是它的等电点。()15、天然氨基酸都具有一个不对称 碳原子。（）肽链

21、中 和 残基的羧基端形成的肽 键。（ 水解酶赖氨酸精氨酸）3、一般说来, 球状蛋白分子含有氨基酸残基在其分子内部, 含 氨基酸残基在其分子的表面. （ 非极性极性 ）4、血浆脂蛋白包括 、 、 、 、 。（乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、极高密度脂蛋白）5、蛋白质按分子形状分为 和 ；按分子组成分为 和 。（纤维状蛋白球状蛋白简单蛋白结合蛋白）6、蛋白质的变性作用最主要的特征是 ，变性作用是由于蛋白质分子 发生改变所引起的。（生物学性质的改变内部高度规律性结构）7、-折叠结构的特点是：（1）肽段伸展呈 ；（2）在片层中个肽段走向可以是 ；也可以是 ；（3）氢键是在 之间形

22、成；（4）R 伸向锯齿的 方。（锯齿状 平行 反平行相邻肽链主链上的-C=O 与NH前）8、组成蛋白质的 20 中氨基酸中，除 外，均为-氨基酸；除 外，氨基酸分子中的-碳原子，都有旋光异构体；天然蛋白质分子中，只存在 氨基酸。（ProGlyL-）9、能形成二硫键的氨基酸是 。（ 半胱氨酸）10、蛋白质的二级结构有 、 、 和 等类型。（-螺旋-折叠 转角自由回转）11、根据组成蛋白质 20 种氨基酸侧链 R 基的化学结构，可将蛋白质分为四大类： , , , 。（脂肪氨基酸，芳香氨基酸，杂环氨基酸， 杂环亚氨基酸）12、蛋白质多肽链主链形成的局部空间结构称为二级结构. 这些二级结构进一步排列一

23、些有规则的模块称之为 或叫作 .（超二级结构，折迭单元）13、一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物 肽。氨基酸脱水后形成的键叫 键，又称 键。（二肽肽酰胺键）14、稳定蛋白质胶体系统的因素是 和 .(水膜， 电荷)15、GSH 由 和 ， 组成的。（Glu， Cys，Gly， ）16、-螺旋是蛋白质二级结构的主要形式之一，其结构特点是：（1）螺旋盘绕手性为 ；（2）上升一圈为 nm；（3）一圈中含氨基酸残基数为 ，每个残基沿轴上升 nm；（4）螺旋圈与圈之间靠 而稳定；（5）螺旋中 R 伸向 。（右手 0.543.6 0.15 氢键 外侧）17、-螺旋是蛋白质 级结构的主要

24、形式之一，该模型每隔 个氨基酸残基，螺旋上升一圈。-螺旋稳定的主要因素，是相邻螺圈三种形成 。-折叠结构有 以及 两种形式，稳定-折叠的主要因素是 。（二 3.6 氢键平行式 反平行式氢键）18、蛋白质具有各种各样的生物功能，例如有 ， ， ， ， 。（催化 运动结构基础 防御营养）19、多肽链的正链是由许多_ 平面组成.平面之间以 原子相互隔开,并以该原子为顶点作 运动。（_酰胺 C 旋转）#20、常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有(1). 法,常用的试剂为 .(2). 法,常用的试剂为 或 。（氧化过氧甲酸还原巯基乙醇巯基乙酸）21、1、蛋白质变性作用最主要的特征 是 ，变性作用是由于

25、蛋白质分子中的 被破坏，引 起 。（生物学性质的改变，次级键，天然构象的解体）22、蛋白质的一级结构是由共价键形成的，如 和 ；而维持蛋白质空间构象的稳定性的是次级键，如 、 、 和 等。（肽键，二硫键；氢键，盐键，疏水键，范德华力）#23、最早提出蛋白质变性理论的是 。（吴宪）24、蛋白质的二级结构有 、 、 和 等类型。(螺旋，折叠，转角,自由回转)25、破坏蛋白质的 和中和了蛋白质的 ，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象，蛋白质可因加入 、 、 和 等类试剂而产生沉淀。（水膜，电荷，高浓度盐类，有机溶剂，重金属盐，某些酸）26、在下列空格中填入合适的氨基酸名称：(1) 是带芳香族侧链

26、的极性氨基酸。(2) 和 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3) 是含硫的极性氨基酸。(4)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是 。(1) Tyr (2) Trp、Phe (3) Cys(4)Ser五、计算1、某一蛋白质的多肽链在一些区段为 螺旋构象,在另一些区段为 构象，该蛋白质的分子量为240000,多肽链外形的长度为 5.06x10-5 厘米,试计算： 螺旋体占分子的百分比?(假设 构象中重复单位为 0.7nm,即 0.35nm 长/残基。氨基酸残基平均分子量以 120 为计)解：设：螺旋体占分子的 X该蛋白质应含有的氨基酸残基数为：240,000/120=2,000

27、 个根据多肽链的结构，建立以下方程式：0.15nm * 2000* X 0.35nm * 2,000 *（100-X）5.06*105cm则：3X+700- 7X= 5.06x10-5x1074X=194X=48.5答：该蛋白质分子中 螺旋体占分子的 48.52、测得一个蛋白质中色氨酸的残基占总量的 0.29%， 计算蛋白质的最低分子量。（色氨酸残基的分子量为 186）（2 分） 解：M=186*100/0.29=641383、肌红蛋白含铁量为 0.335%，其最小分子量是多 少？血红蛋白含铁量也是 0.335%。试求其分子量。 解：肌红蛋白的分子量为：100：0.335=M：56M=100*

28、56/0.335=16716.4 血红蛋白的分子量为：100：0.335=M：（4*56）M=66865.74、一个大肠杆菌的细胞中含 106 个蛋白质分子，假设每个蛋白质分子平均分子量约为 40000，并且所有的分子都处于-螺旋构象，计算每个大肠杆菌细胞中的蛋白质多肽链的总长度。（假设氨基酸残基的平均分子量为 118）解：（106*40000/118）*0.15*10-7=5.08（cm）5、测得一个蛋白质的样品的含氮量为 10 克，计算 其蛋白质含量。解：1 克氮=6.25 克蛋白质10*6.25=62.5 克6、试计算油 100 个氨基酸残基组成的肽链的 . 螺旋的轴长长度。（2.5 分

29、）解：0.15nmx100=15nm7、下列氨基酸的混合物在 pH3.9 时进行电泳，指出 哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基酸朝负极移动？（3 分）Ala（pI6.0） Leu（pI=6.02）Phe（pI=5.48）Arg（pI=10.76 ）Asp（pI=2.77）His（pI=7.59）解：朝负极移动者：Ala， Leu， Phe， Arg， His。朝正极移动者：Asp8、计算 100 个氨基酸残基组成的肽链的螺旋的 轴长度。15nm9、已知牛血清白蛋白含色氨酸 0.58%(按重量算), 色氨酸分子量为 204。(1)计算最低分子量； (2)用凝胶过滤测得牛血清白蛋白分子量大约为 7 万

30、, 问该分子中含有几个 Trp 残基。 解答：（1）设：当该牛血清白蛋白只含一个 Trp 时 的最低分子量为 M则:204/M=0.58%M=0.58%/204=35172(约 35000 为计)（2）该分子中应含 Trp 残基个数为：70000/35000=2答：(1)该牛血清白蛋白最低分子量约是35000。(2)当分子量为 70000 时，该分子含有二个 Trp 残基。六、问答1、一个A 肽：经酸解分析得知由 Lys, His, Asp, Glu2,Ala, 以及 Val, Tyr 和两个 NH3 分子组成。当 A 肽与FDNB 试剂反应后,得 DNP-Asp; 当用羧肽酶处理后得游离缬氨

31、酸。如果我们在试验中将 A 肽用胰蛋白酶降解时, 得到二肽, 其中一种( Lys, Asp, Glu, Ala,Tyr)在 pH6.4 时, 净电荷为零, 另一种(His,Glu,以及 Val)可给出 DNP-His, 在 pH6.4 时,带正电荷. 此外, A 肽用糜蛋白酶降解时,也得到二种肽, 其中一种(Asp, Ala, Tyr)在 pH6.4 时呈中性, 另一种(Lys,His, Glu2,以及 Val)在 pH6.4 时,带正电荷，问 A肽的氨基酸顺序如何?（10 分）答：由题意可知 A 肽为八肽，由 Lys、His、Asp、Glu2、Ala、Val、Tyr 组成。且其中包括二个酰胺

32、；由 FDNB 及羧肽酶反应可知 N 端为 Asp，C 端为Val；由胰蛋白酶解、pH6.4 时电荷情况、生成DNP-His 知所得二个肽段应为：AspGlu、Ala、Tyr、Lys （Glu、Asp 其中有一个酰胺）HisGlnVal再由糜蛋白酶解、pH6.4 时电荷情况知所得肽段应为：AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal所以整个八肽的氨基酸顺序应为：AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal2、将含有 Asp(pI=2.98), Gly(pI=5.97), Thr(pI=6.53), Leu(pI=5.98)和 Lys(pI=9.74)的 pH3.0 的柠檬酸缓冲液,加到

33、预先用同样缓冲液平衡 过的 Dowex-50 阳离子交换树脂中,随后用该缓冲液 洗脱此柱,并分部的收集洗出液,这五种氨基酸将 按什么次序洗脱下来?（8 分） 答：氨基酸在离子交换层析中被洗脱下的次序取决 于氨基酸在该条件下所带电荷的种类、大小以及分 子本身的极性等。因此以上五种氨基酸在 pH3.0 缓冲液洗脱，洗脱下来的次序是：AspThrGluLeuLys先后3、有一个七肽, 经分析它的氨基酸组成是: Lys, Gly, Arg, Phe, Ala, Tyr, 和 Ser. 此肽未经糜蛋白酶处 理时, 与 FDNB 反应不产生 -DNP-氨基酸. 经糜蛋 白酶作用后, 此肽断裂成两个肽段,

34、其氨基酸组成分别为 Ala, Tyr, Ser, 和 Gly, Phe, Lys, Arg. 这 两个肽段分别与 FDNB 反应, 可分别产生 DNP-Ser 和 DNP-Lys. 此肽与胰蛋白酶反应, 同样能生成两个肽 段, 它们的氨基酸组成分别是 Arg, Gly, 和 Phe, Tyr, Lys, Ser, Ala. 试问此七肽的一级结构是怎样的?答 因为此肽未经糜蛋白酶处理时与 FDNB 反应不产 生 -DNP-氨基酸可推断为：环七肽从经糜蛋白酶水解成的两个片段及它们与 FDNB 的反应产物可知该两片段可能为：SerAlaTyr （1）LysGly、Arg、Phe （20）此肽与胰蛋白

35、酶反应生成的两个片段应是：GlyArg （3）Phe、Tyr、Ser、Ala、Lys （40）（20）肽段结合（3）肽段综合分析应为：LysGlyArgPhe（2）（40）与（1）肽段综合分析应为:PheSerAlaTyrLys（4）综合（2）与（4）肽段， 此肽应为：GlyArgPheSerAla Lys Tyr4、下列氨基酸的混合物在 pH3.9 时进行电泳，指出 哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基酸朝负极移动？ Ala（pI6.0） Leu（pI=6.02） Phe（pI=5.48） Arg（pI=10.76 ） Asp（pI=2.77） His（pI=7.59） 解：向负极移动者：Ala，

36、 Leu， Arg， Phe， His. 向正极移动者：Asp5、某多肽的氨基酸顺序如下:Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu-Glu-Lys. 如用胰蛋白酶处理,此多肽将产生几个小肽?（假设无二硫键存在）答：产生四个小肽1. GluValLys2. AsnCysPheArg3. TrpAspLeuGlySerLeuGluAlaThrCysArg4. HisMetAspGluCysTyrProGlyGluGluLys6

37、、比较下列各题两个多肽之间溶解度的大小（1）Gly20 和Glu20， 在 pH7.0 时（2）LysAla3 和PheMet3，在 pH7.0 时（3）AlaSerGly5 和AsnSerHis5，在 pH9.0 时（4）AlaAspGly5 和AsnSerHis5，在 pH3.0 时答：多肽在水中的溶解度主要取决它们侧链 R 基团大概相对极性，特别是离子化基团的数目，离子化基团愈多，多肽在水中的溶解度就愈大。因此在下 列各题中：（1）pH7.0 时，Gly20 的溶解度大于Gly20（2）pH7.0 时，LysAla3 的溶解度大于PheMet3（3）pH9.0 时，AsnSerHis5

38、溶解度大于AlaSerGly5（4）pH3.0 时，AsnSerHis5 溶解度大于AlaAspGly57、一种酶分子量为 360,000, 在酸性环境中可解离为二个不同成分, 其中一个成分分子量为 120,000,另一个为 60,000. 大的占总蛋白的三分之二, 具有催化活性; 小的无活性. 用 -巯基乙醇处理时, 大的颗粒即失去催化活性, 并且它的沉降系数减小,但沉降图案上只呈现一个峰. 关于该酶的结构可做出什么结论?答：从题中已知酸水解结果可初步推测:该酶有具有催化活性的大亚基，分子量为 120000,并含有二个（360000x2/3240000，240000/120000=2）,还有

39、分子量为 6000 无催化活性的小亚基，个数也为二个,因（360000-120000x2）/6000=2再从 巯基处理结果又知在两个大亚基内有二硫键。酶一、名词解释#1、Kcat：酶的转换数，即每秒钟每个酶分子，转换底物的微摩尔数。#2、限制酶：在细菌的细胞内有一类识别并水解外源 DNA 的酶，称为限制性内切酶。3、活性中心和必需基团活性中心：是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。必需基团：酶分子中有很多基团，但并不是所有基团都与酶的活性有关。其中有些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称必需基团。4、酶原：某些酶，特别与消化有关的酶，在最初合成和分泌时，没有

40、催化活性，这种没有催化活性的酶的前体称为酶原。5、同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成却有所不同的一组酶。#6、巯基酶：某些含有巯基的酶，在体内需要有自由的巯基存在时，才能发挥催化活性，若自由巯基发生改变，则酶的活性受到抑制或失去活性，这类酶叫巯基酶。7、酶原激活：酶原在一定的条件下经适当的物质作用，可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程成为酶原激活。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。8、酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。9、固定化酶：通过吸附、偶联、交联和包埋或化学 方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。#10、中间产物学说：酶在催化反应，酶首先

41、与底物 结合成一个不稳定的中间产物，然后中间产物再分 解成产物和原来的酶，此学说称中间产物学说。11、金属酶：酶分子中含有金属元素的酶类12、别构效应剂：能够与酶分子中的别构中心结合，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活动中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的催化反应速度及代谢过程的物质。13、诱导酶：某些物质能促进细胞内含量极微的酶迅速增加，这种是诱导生成的，称为诱导酶。14、比活性： 指单位重量样品中的酶活力，即 U 数/mg 蛋白质或 Kat 数/kg 蛋白质。15、协同效应：在别构酶参与的酶促反应中，底物与酶结合后，引起了调节酶分子构象发生了变化，从而使酶分子上其它与底物结合部位与后继的底物的亲和力发生变化，或结合更容易，称为正协同效应，相反称为负协同效应。#16、KNF 模型：称为别构酶的序变模型，该学说认为酶分子中的亚基结合小分子物质（底物或调节物）后，亚基构象各个依次变化，从而实现催化功能。17、别构酶：由于酶分子构相的变化而影响酶的催化活性，从而对代谢反应起调节作用的酶。18、全酶与蛋白酶： 一些结合蛋